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碱性蛋白酶,又称丝氨酸蛋白酶。常见的有两种,一为Novo蛋白酶,另一为Carsberg蛋白酶,两者的性质和构造相近,分别含275和274个氨基酸残基,由一条多肽链构成。在pH6~10下稳定,低于6或大于11时很快失活。其活性中心含丝氨酸,故称丝氨酸蛋白酶[1]。它不但能水解肽键, 还具有水解酰胺键、酯键以及转酯和转肽的功能。由于酶的专一性,它只能对蛋白质水解,不能作用于淀粉、脂肪等物质。
外观一般呈粉末状,也有部分呈微球状。
碱性蛋白酶的主要来源为微生物提取,研究和应用较多的主要是芽孢杆菌,以枯草杆菌为最,也有少量其他菌种,比如链霉菌。
天然菌种的生产能力和所含的酶活性、稳定性往往达不到工业生产的需求,需要对菌种进行筛选改进,常用的方法有诱变、基因工程、蛋白质工程、孢子热处理等。主要目标是提高酶的活性、稳定性(耐温耐碱)、抗氧化、抗螯合性能。
主要应用领域:洗涤剂、制革、丝绸、饲料、医药、食品、环保等
其应用主要围绕其水解蛋白质肽键的功能展开,生产生活中,有几个主要的需求:1 使复杂的大分子蛋白质结构变成简单的小分子肽链或者氨基酸,从而变得易于吸收或洗去,比如食品、洗涤剂、饲料等领域。2 部分破坏蛋白质结构,使物质组分之间实现分离,这在皮革、丝绸等含蛋白质丰富的材料加工时十分有效,3 促进环境污染物降解,用于环保领域 4 蛋白酶既能催化水解反应,也能催化其逆反应,而且具备高度的活性和专一性,非常适合医药工业对某些特定分子的生产需求。