L-亮氨酸简介：

L-亮氨酸 ，又称白氨酸，化学名为a一氨基异己酸，1819年Proust首先从奶酪中分离得到，后来Braconnot从肌肉与羊毛的酸水解物中得到其结晶，并定名为亮氨酸。L一亮氨酸是常见十八种氨基酸中的一种，也是人体八种必需氨基酸之一，另外由于L一亮氨酸和L一异亮氨酸、L-撷氨酸的分子结构中都含有一个甲基侧链而被称为支链氨基酸(Branched chain amina acids, BCAA)。

 

  1 L一亮氨酸的分子结构及其物理化学性质

 

  L一亮氨酸分子式为C6H1302N，相对分子量131.18，分子结构为：

 

  L一亮氨酸为白色结晶或结晶粉末，是一种非极性氨基酸，味微苦，溶于水，20℃、25℃时溶解度分别为23. 7g/L和24. 26g/L，乙酸(10.9g/L)、稀盐酸、碱溶液及碳酸盐溶液，微溶于醇( 0. 72g/L )，不溶于醚，加热到145^r 148℃时升华，293-295 0C时分解，比重1. 29(180C)，比旋光度[a ] D20为+14. 5^-+16. 0 (6mo1/L Hcl，C=1)，等电点5. 98。

 

  L-亮氨酸的生产方法

 

  氨基酸的制造是从1820年水解蛋白质开始的。其提取顺序是是L-胱氨酸 ，L-组氨酸 ，L-亮氨酸，L-精氨酸 ，1908年日本人Ikeda发现谷氨酸钠是鲜味的强化剂，开始了工业化生产氨基酸的历史。1957年日本开始运用微生物进行谷氨酸发酵生产，从此揭开了微生物发酵方法生产氨基酸的历史新篇章。20世纪六十年代左右，关于L一亮氨酸生物合成以及其代谢调节机制相继阐明。这为微生物发酵法生产L一亮氨酸定向育种及酶法生产L-亮氨酸[1] 提供了理论基础。

 

  L一亮氨酸的生产方法主要有提取法、化学合成法、酶催化法、微生物发酵法等。

 

  提取法(蛋白水解法)：氨基酸是蛋白质的组成单位，在酸性条件下，将L一亮氨酸含量较高的蛋白质水解，得到各种氨基酸的混合物，经分离、纯化、精致等工序获得L-亮氨酸产品。

 

  化学合成法:亮氨酸化学合成法有A . Strecker ,。一卤代酸氨解、相转移催化等几种方法。虽然化学合成法原理简单，价格低廉，但操作复杂，反应条件苛刻，产物多，产率不高，并且有的方法涉及到有毒物质。化学合成法得到亮氨酸是消旋的DL一亮氨酸，为了得到L一亮氨酸，必须进行光学异构体的拆分。

 

  酶催化法生产L一亮氨酸通常是利用转氨酶转氨给。一酮基异己酸生成L一亮氨酸。将相关的酶和NADH共价结合在膜上，让底物缓缓地经过膜而进行酶催化反应生成L一亮氨酸。如1981是否能够被解除和解除的效果。获得积累目的产物的突变株最有一效的方法是通过基因突变解除微生物的正常代谢控制。获得突变株常用的几种方法如下:选育营养缺陷型菌株，切断或改变平行代谢途径;选育抗结构类似物突变株解除反馈抑制和阻遏;选育细胞膜通透性突变株，使目的产物分泌到细胞外，使细胞内终产物的浓度达不到引起反馈调节的浓度;，应用基因工程、代谢工程的手段有目的改造微生物菌株，使其高浓度合成目的产物。

 

  特性：白色有光泽六面体结晶或白色结晶性粉末。略有苦味。于145~148℃升华。熔点293~295℃（分解）。在烃类存在下，在无机酸水溶液中性能稳定。每克溶于40ml水和约100ml醋酸。微溶于乙醇，溶于稀盐酸和碱性氢氧化物和碳酸盐溶液。不溶于乙醚。

 

  天然品存在于*、心脏等中，并以蛋白质的形式存在于各种动植物组织中，腐败分解后可游离而出。

 

  用途：营养增补剂。一般多用于面包、面类制品。配制氨基酸输液及综合氨基酸制剂，植物生长促进剂。